摘要:
通过DEAE Sephadex A-50阴离子交换、超细Sephadex G—100分子筛和反相高效液相C4色谱层析，从菜花烙铁头蛇毒冻干粉中纯化出一种具有激肽释放酶活性和α纤维蛋白原溶酶活性的丝氨酸蛋白酶，命名为Jerdonase。在12．5％胶浓度的SDS还原电泳条件下，该酶分子量大约为55kD，在非还原电泳条件下，分子量大约为53kD。此酶是一种糖蛋白，含有约35．8％的中性糖。它的N末端氨基酸序列为IIGGDEENINEHPFLVALYDA，其序列和蛇毒中其他丝氨酸蛋白酶具有非常高的序列相似性。Jerdonase能够催化BAEE、S-2238和S-2302的水解，其水解活性可被PMSF抑制，但是EDTA对此没有影响。Jerdonase能优先水解人纤维蛋白原的Aα链，同时伴随有微弱的Bβ链水解活性。另外，此酶能够水解牛低分子量的激肽原，释放舒缓激肽。总之，所有的结果表明Jerdonase是一个具有多功能活性的蛇毒丝氨酸蛋白酶。
