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学术文献
赤小豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质研究
赤小豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质研究
来源:
《福建师范大学学报:自然科学版》
作者:
杨同成[1];李田土[2]
摘要:
用酸抽提、2.5%TCA热处理、硫酸铵盐析、凝胶层析和DEAE
纤维素
离子交换层析等方法,从
中药
赤小豆
中分离得到一种胰
蛋白酶
抑制剂。聚丙烯酰胺凝胶电泳呈单一谱带。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定,其分子量为7400。N-末端分析和
氨基酸
组成测定结果表明,
赤小豆
胰
蛋白酶
抑制剂不含
半胱氨酸
和
胱氨酸
,是以
酪氨酸
为N-末端,由54个
氨基酸
残基组成的单一多肽链。它仅对胰
蛋白酶
有较强的抑制作用,对胰凝乳
蛋白酶
、枯草杆菌
蛋白酶
和
木瓜蛋白酶
均无明显的抑制活力,对热及酸碱亦较稳定。
关键词:
赤小豆 , 胰蛋白酶 , 抑制剂 , 分离 , 性质
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