赤小豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质研究

《福建师范大学学报:自然科学版》 杨同成[1];李田土[2]
摘要:
用酸抽提、2.5%TCA热处理、硫酸铵盐析、凝胶层析和DEAE纤维素离子交换层析等方法,从中药赤小豆中分离得到一种胰蛋白酶抑制剂。聚丙烯酰胺凝胶电泳呈单一谱带。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定,其分子量为7400。N-末端分析和氨基酸组成测定结果表明,赤小豆蛋白酶抑制剂不含半胱氨酸胱氨酸,是以酪氨酸为N-末端,由54个氨基酸残基组成的单一多肽链。它仅对胰蛋白酶有较强的抑制作用,对胰凝乳蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶木瓜蛋白酶均无明显的抑制活力,对热及酸碱亦较稳定。
赤小豆 , 胰蛋白酶 , 抑制剂 , 分离 , 性质
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